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    2018年, 第38卷, 第3期 刊出日期:2020-10-12    下一期

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    外尔半金属及其输运特性
    张智强,蒋庆东,陈垂针,江华
    2018 (3):  101-131. 
    PDF(19894KB) ( 753 )  
    外尔半金属是继石墨烯以及拓扑绝缘体之后的又一个研究热点。相比于后两者,外尔半金 属独特的三维无能隙线性色散能带结构使得它有很多奇特的性质,如:手性反常、手性磁效应、 反弱局域化、手性朗道能级和负磁阻效应等。实际样品中无序总是不可避免的,所以考虑无序对 体系的影响是很有必要的。我们回顾了无序下第一类以及第二类外尔半金属的相变特性,并获得 了完整的相图,这些无序诱导的相变丰富了拓扑安德森绝缘体和安德森金属绝缘体相变的物理内 涵。我们同样回顾了长程短程无序影响下的第一类外尔半金属体系的输运,发现了一种不能采用 玻尔兹曼输运方程来描述的输运过程。我们介绍Imbert-Fedorov 位移这一光学中的效应在外尔 半金属中的实现,这为更好地应用外尔半金属提供了更多的可能性,随后采用波包散射,我们解 释了外尔半金属中的超高载流子迁移率问题的原因,最后我们给出一个简要的总结。
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    界面蛋白质分子结构与动力学的和频振动光谱研究
    魏锋,谈军军,张佳慧,李传召,汪文婷,罗毅,叶树集
    2018 (3):  132-145. 
    PDF(13483KB) ( 446 )  
    蛋白质与界面相互作用是自然界中一种非常普遍但又十分复杂的现象,其在物理、生物技 术、化学工程、药物、环境科学等诸多领域中发挥着极其重要的作用。生物膜界面蛋白质的错误 折叠引起的功能障碍与许多疾病的发生和发展直接相关。原位、实时、精确地表征界面蛋白质分 子构象变化与动力学行为是揭示界面蛋白质功能的核心,对阐明与蛋白质聚集相关的神经退化型 疾病的发生和发展机理非常重要。但目前对其结构与动力学的了解相当匮乏,蛋白质折叠仍是分 子生物学中心法则中至今尚未解决的一个重大生物学问题。这主要是因为其表征技术不仅要求具 有足够高的结构分辨度和时间分辨度,还需满足时间、空间、活体、非介入性等要求,但同时满 足这些要求的技术甚少。而和频振动光谱是一种可以在分子层次上探测界面蛋白质分子结构与动 力学的表征方法。本文详细介绍了和频振动光谱技术在界面蛋白质结构与动力学表征方面的应 用。通过原位实时探测不同蛋白质骨架振动的酰胺I,酰胺III 与酰胺A 谱带,可以实现界面 蛋白质分子结构、构象变化与动力学特征的精确测量,进而揭示蛋白质–细胞膜相互作用、蛋白 质–蛋白质相互作用、蛋白质聚集的分子机理。本综述将为人们研究复杂界面体系物理与化学问 题提供新的思路。
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